Harnessing AlphaFold3 to Elucidate BBSome Structure and Protein Partners - PubMed
12 days ago
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- AlphaFold3生成的BBSome复合体结构模型与近期的冷冻电镜数据高度吻合（Cα RMSD：1.203 Å）。
- BBS1和BBS9被确定为关键的相互作用枢纽，BBS2和BBS7显示出最多的极性接触，致病突变BBS1M390R被预测会破坏复合体的稳定性。
- BBS4与中心粒周围物质1稳定相互作用，暗示其在中心粒卫星定位中的作用。
- 与GPCRs的相互作用分析在BBS1、BBS4和BBS5上发现了接触热点，免疫沉淀和肽竞争实验支持了这些发现。
- 建模表明特定BBS蛋白与代谢信号蛋白（例如MRAP2、瘦素受体、胰岛素受体）之间存在合理的界面，与已报道的生化关联一致。
- 这些发现为BBSome结构和受体相互作用提供了新见解，为探索其在纤毛运输和人类疾病中的作用提供了一个预测性框架。